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【本学研究者情报】

〇多元物质科学研究所　教授　米仓功治

【概要】

メタノールをエネルギー源として利用する酵母において重要な役割を担う酵素の立体构造を、クライオ电子顕微镜を用いて高精度で解明しました。その结果、よく似た构造の2种类の酵素が环境に応じて异なる働きをする仕组みが明らかとなりました。

カーボンニュートラル社会の実现に向けて、メタノールの効率的な资源化が注目されています。本研究では、より効率的なメタノール利用の键を探るため、メタノールで成长する酵母 Ogataea methanolica におけるアルコールオキシダーゼ（础翱顿）という酵素に着目し、その构造と机能の违いをクライオ电子顕微镜を用いて明らかにしました。础翱顿には复数の种类があり、细胞のエネルギー代谢の出発点となる、メタノールをホルムアルデヒドへと変换する反応においては、それぞれ异なる働きをすることで円滑なメタノール代谢を実现していることが知られていましたが、そのような性质の违いが生じる理由はこれまで明らかではありませんでした。

本研究では、各础翱顿の立体构造を详细に比较しました。その结果、全体の构造は类似しているものの、酵素の働きを助ける补酵素の结合様式や、周囲のアミノ酸配置に违いがあることが分かりました。これらの违いが酵素の安定性や电子伝达効率に影响し、结果として酵素活性の差异を生み出している可能性が示唆されました。さらに、タンパク质外周の构造の违いが、酵素活性の安定化に関与していることも明らかになりました。これらの知见から、わずかな构造差が酵素机能に大きな影响を与えることが示されました。この成果は、酵素の分子机构の理解を深めるとともに、高効率な酵素设计や、微生物や酵素を利用したバイオプロセス开発につながると期待されます。

図１　Mod1pおよびMod2pの立体構造比較。(a)全体構造。両構造は非常によく類似している。各モノマーは異なる色で示している。 (b) Mod1p（緑）およびMod2p（黄）のモノマー構造の重ね合わせ。(c) Mod1pおよびMod2pのFAD結合部位の比較。Mod1pのa-FADにおけるC2′-OH基（左図赤矢頭）は観察者側を向いているのに対し、Mod2pの標準的なFADにおけるC2′-OH基（右図オレンジ矢頭）は観察者と反対方向を向いている。FADと相互作用する酵素のアミノ酸残基を棒モデルで表示するとともに各残基の名称と番号を示す。点線は水素結合を示す。

【论文情报】

題 名： Cryo-EM structures of alcohol oxidase isozymes reveal structural determinants of cofactor variation and enzymatic activity in Ogataea methanolica
（Ogataea methanolica由来アルコールオキシダーゼのクライオ電子顕微鏡構造による補酵素の多様性および酵素活性決定機構の解明）
著者名：Hao-Liang Cai, Atsuhiro Shimada, Tasuku Hamaguchi, Akira Mizoguchi, Koji Yonekura, Kyohei Tsuchiyama, Masaya Shimada, Akio Ebihara, Kazutoshi Tani*, Tomoyuki Nakagawa,*
掲載誌： Microbial Biotechnology
掲載日： 2026年4月18日
顿翱滨：

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