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【本学研究者情报】

〇医学系研究科抗体創薬学分野　教授 加藤幸成

【発表のポイント】

• 细胞膜の中で働く特殊なタンパク质分解酵素（RseP）と分解されるタンパク质の复合体构造を解明した。
• RsePに取り込まれたタンパク质は、膜から隔离された空洞内で引き伸ばされ、しっかりと固定されて分解されることが分かった。
• RsePがタンパク质を选别する仕组みの解明だけでなく、细菌感染症治疗薬の开発などへの贡献も期待される。

【概要】

横浜市立大学大学院生命医科学研究科の禾 晃和准教授らの研究チームは、大阪大学蛋白質研究所、京都大学医生物学研究所、東北大学大学院医学系研究科との共同で、細胞膜の中で働く特殊なタンパク質分解酵素RsePが基質となるタンパク質を結合した状態の立体構造を明らかにしました。今回の研究により、RsePの内部に取り込まれた基質タンパク質は、しっかりと固定（ヘッドロック）され、引き伸ばされた状態で切断されることが明らかになりました（図1）。切断の仕組みを詳しく調べていくことで、将来的には、細菌の感染や増殖を抑える薬剤の開発につながることが期待されます。
　本研究成果は、「Science Advances」に掲載されました（日本時間2025年2月27日）。

図1　膜内タンパク质分解酵素搁蝉别笔の基质结合様式
基质となるタンパク质は、搁蝉别笔に取り込まれる前は、切断されにくいαヘリックス构造をとっている。クライオ电子顕微镜単粒子解析^＊１で决定した复合体构造では、搁蝉别笔内部に取り込まれた基质タンパク质のペリプラズム侧は、ヘッドロックされるように、鲍字型の领域に取り囲まれている。一方、切断部位は、切断されやすいβストランド构造に引き伸ばされている。

【用语解説】

注1．クライオ电子顕微镜単粒子解析：薄い氷の中に闭じ込めた试料に、电子线を照射して撮影した透过像から立体构造情报を取得する技术。検出器や解析技术の进歩によって、タンパク质や顿狈础など巨大で复雑な分子についても原子レベルでの立体构造情报が得られるようになった。

【论文情报】

タイトル：Cryo-EM structure of the bacterial intramembrane metalloprotease RseP in the substrate-bound state
着者：Kikuko Asahi^?, Mika Hirose^?, Rie Aruga^?, Yosuke Shimizu^?, Michiko Tajiri^?, Tsubasa Tanaka, Yuriko Adachi, Yukari Tanaka, Mika K. Kaneko, Yukinari Kato, Satoko Akashi, Yoshinori Akiyama, Yohei Hizukuri*, Takayuki Kato*, Terukazu Nogi*
^?: Equal contributors, *: Corresponding authors
掲載誌：Science Advances
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详细（プレスリリース本文）

问い合わせ先

（研究に関すること）
东北大学大学院医学系研究科抗体创薬学分野
教授　加藤 幸成（かとう ゆきなり）
TEL: 022-717-8207
Email: 测耻办颈苍补谤颈.办补迟辞.别6*迟辞丑辞办耻.补肠.箩辫（*を蔼に置き换えてください）

（报道に関すること）
东北大学大学院医学系研究科?医学部広报室
TEL:022-717-8032
E-mail: press.med*grp.tohoku.ac.jp（*を蔼に置き换えてください）